近日，食品科學(xué)與工程學(xué)院食品營(yíng)養(yǎng)與健康團(tuán)隊(duì)在《Food Hydrocolloids》在線發(fā)表了題為“Effect of combined pH-Shifting and high-intensity ultrasound treatment on the structural, functional, and foaming properties of Tenebrio Molitor Protein”的研究論文。山東農(nóng)業(yè)大學(xué)為論文的第一完成單位，2023級(jí)博士研究生黃東杰為論文第一作者，江楊副教授、李大鵬教授為通訊作者。

昆蟲資源的開發(fā)具有更高的飼料轉(zhuǎn)化效率，并契合現(xiàn)代社會(huì)對(duì)環(huán)境可持續(xù)性的要求，有助于土地資源的高效利用。黃粉蟲的蛋白質(zhì)含量高達(dá) 58%，作為一種新興的蛋白來源，正逐漸被消費(fèi)者接受。黃粉蟲蛋白（TMP）是一種天然昆蟲蛋白，具有優(yōu)良的乳化性能。但其溶解性差限制了其功能，使得蛋白分子在起泡過程中難以均勻分布并迅速遷移至界面，導(dǎo)致起泡能力較差。這一限制阻礙了TMP在發(fā)泡食品開發(fā)中的進(jìn)一步應(yīng)用。

為改善TMP的起泡性能，本研究采用了極端pH值調(diào)節(jié)聯(lián)合高強(qiáng)度超聲（High-Intensity Ultrasound, HIUS）處理的方式對(duì)其進(jìn)行改性。研究結(jié)果表明，在強(qiáng)堿性條件下，TMP對(duì)HIUS的響應(yīng)更為顯著。在該條件下，蛋白質(zhì)分子發(fā)生解折疊，超聲產(chǎn)生的空化效應(yīng)破壞了大量非共價(jià)鍵，導(dǎo)致大量可溶性聚集體解離，從而減少了蛋白質(zhì)粒徑，暴露出疏水基團(tuán)，提高了表面疏水性，并增加了游離巰基含量。此外，改性處理還改變了TMP的二級(jí)和三級(jí)結(jié)構(gòu)：α-螺旋含量增加，而β-轉(zhuǎn)角和β-折疊含量減少。這些結(jié)構(gòu)變化提升了蛋白質(zhì)在水-空氣界面的界面性能，使得改性后的蛋白（UTMP-12）表現(xiàn)出優(yōu)異的起泡性能。本研究為TMP在充氣食品中的應(yīng)用提供了一種新的思路和方法。

該研究得到了國(guó)家自然科學(xué)基金和山東省重點(diǎn)研發(fā)計(jì)劃的資助。

原文鏈接：https://doi.org/10.1016/j.foodhyd.2025.111384

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