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生命科學學院孟慶偉/莊焜揚團隊分析了番茄葉綠體磷酸丙糖異構酶(TPI)在高溫脅迫下的作用機制

作者:莊焜揚記者:通訊員:攝影: 出處:生命科學學院發布時間:2023-11-03

近日,生命科學學院孟慶偉/莊焜揚團隊在《Plant Biotechnology Journal》在線發表了題為“Differential heat-response characteristics of two plastid isoforms of triose phosphate isomerase in tomato”的研究論文。陳崇博士、張萌博士為該論文的第一作者,莊焜揚副教授為該論文的通訊作者。

葉綠體磷酸丙糖異構酶(TPI)是碳同化過程中的關鍵酶,其在高溫脅迫下的穩定對于光合作用的維持十分重要。番茄中存在兩個TPI同源蛋白:SlTPI1和SlTPI2,兩者在正常生長條件下功能冗余:tpi1 tpi2雙突株系中光合蛋白損失嚴重,而tpi1或tpi2單突變體不具有明顯表型。但在高溫脅迫下,與SlTPI1相比,SlTPI2具有更好的熱穩定性。

圖1. SlTPI1及SlTPI2的耐熱性分析


高溫脅迫下SlWRKY21、SlHSF2A及SlHSF7A被誘導上調表達。其中 SlWRKY21抑制耐熱能力差的SlTPI1的表達。而SlHSF2A及SlHSF7A激活了耐熱能力強的SlTPI2表達,增強了高溫脅迫下的光合能力。

該研究解析了番茄磷酸丙糖異構酶的耐熱機制,對維持作物高溫脅迫下的光合能力提供了潛在的提升策略。

圖2. SlTPI1及SlTPI2在高溫脅迫下的作用模式圖


該研究得到了國家重點研發計劃、國家自然科學青年基金、山東省自然科學青年基金的資助。

論文鏈接:https://doi.org/10.1111/pbi.14212


編      輯:萬    千 

審      核:賈    波 


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責任編輯:
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